Ein Forschungsteam um den Biochemiker der Freien Universität Berlin, Prof. Dr. Helge Ewers, hat eine neue Technik zur Untersuchung von Proteinen in Zellen entwickelt. Dabei werden mithilfe eines kurzen Laserblitzes eingefärbte Eiweißmoleküle zur Beobachtung freigesetzt. Von der Methode versprechen sich die Forschenden zahlreiche neue Anwendungsfälle in wissenschaftlichen Laboren. Die Studie dazu mit dem Titel “An optogenetic method for the controlled release of single molecules“ ist gerade im Fachmagazin „Nature Methods“ erschienen (https://www.nature.com/articles/s41592-024-02204-x ).

Bei Erwachsenen und Jugendlichen wird eine Allergie auf Nüsse meist durch eine Kreuzreaktion aufgrund einer Pollenallergie ausgelöst. Man spricht von einer Pollen-assoziierten Nahrungsmittelallergie. Kinder hingegen haben die Allergie meist unabhängig von einer Pollenallergie in den ersten Lebensjahren entwickelt. Die für sie allergenen Eiweiße der Nüsse werden auch durch Erhitzen nicht zerstört. Wenn die Kinder dann Nussplätzchen essen, kann es zu allergischen Reaktionen kommen, die manchmal schwer und zum Teil lebensbedrohlich sind.

Lysosomen haben wichtige Aufgaben in Zellen und Geweben, sie steuern sowohl den Stoffabbau als auch Zellteilung und -wachstum. Wie beides mit dem Nährstoffangebot in der Zelle zusammenhängt, hat ein Team um Prof. Volker Haucke und Dr. Michael Ebner vom FMP untersucht. Die Forschenden konnten erstmals zeigen, dass Lysosomen massiv umgebaut werden. Dabei fungiert ein Signallipid als Schalter zwischen beiden Zuständen. Die im Fachmagazin „Cell“ publizierten Ergebnisse könnten zur Entwicklung von Wirkstoffen genutzt werden, die Zellen von Patienten mit neurodegenerativen oder metabolischen Erkrankungen gezielt dazu anregen, schädliche Eiweißmoleküle im Zellinneren abzubauen.

Die Mitochondrien stellen in den Zellen die Energie zum Überleben bereit, von der einzelligen Hefe bis hin zum Menschen. Gerät die Energieversorgung in Unordnung, drohen schwere Krankheiten. Innerhalb der Mitochondrien spielt ein Protein namens TIM23 eine zentrale Rolle. Es ist für den Transport von Eiweißmolekülen, die im Inneren der Zellen hergestellt werden, durch die Hülle der Mitochondrien verantwortlich – so dachte man zumindest jahrzehntelang. Dabei kommt diese Rolle wohl eher dem „zweieiigen Zwilling“ von TIM23, dem Protein TIM17 zu, wie Forscher um Professor Martin van der Laan herausfinden konnten. Ihre Erkenntnisse haben sie nun in Nature veröffentlicht.

Als Teil des Immunsystems sind dendritische Zellen essenziell für die Bekämpfung von virusinfizierten und entarteten Körperzellen. Sie lösen eine Immunantwort aus, indem sie Eiweißbruchstücke, zum Beispiel von Viren, den T-Zellen zeigen und sie dadurch aktivieren, die präsentierten Proteinfragmente als fremd zu erkennen. Ermöglicht wird dieser Vorgang innerhalb der dendritischen Zelle durch bestimmte Membranproteine, die MHC-I-Moleküle. Forscher:innen der Goethe-Universität Frankfurt und ihrer Partnerinstitute haben nun weitere Interaktionspartner des für die Beladung der MHC-I-Moleküle verantwortlichen Proteinkomplexes bei dendritischen Zellen identifiziert.

Die Samenflüssigkeit von Säugetieren enthält eine Vielzahl von Eiweißen, die von den Geschlechtsanhangsdrüsen ausgeschüttet werden und wichtig für die Vorgänge bei der Befruchtung sind. Eines dieser Eiweiße, welches bei Huftieren – und in besonders großer Menge bei Schweinen – vorkommt, ist das Spermadhesin AQN-3. Ein Forschungsteam des Leibniz-Instituts für Zoo- und Wildtierforschung (Leibniz-IZW), der Humboldt-Universität zu Berlin (HUB) und des Leibniz-Forschungsinstituts für Molekulare Pharmakologie hat das Protein untersucht und unerwartete Eigenschaften entdeckt, die dazu beitragen könnten, dass Spermien bis zum Erreichen der Eizelle funktionsfähig bleiben.

Das Proteom beschreibt die Gesamtheit aller aktiven Eiweißmoleküle in einem Organismus, einem Gewebe oder einer Zelle unter festgelegten Bedingungen und zu einem bestimmten Zeitpunkt. Ein internationales Forschungsteam unter der Leitung von Wissenschaftler:innen der Charité – Universitätsmedizin Berlin, des Francis Crick Institute in London, der Universitäten Zürich und Edinburgh hat jetzt die umfassendste zelluläre Proteom-Landkarte auf der Basis von Hefen als Modellorganismen erstellt. Sie gibt Einblick in bislang unerforschte Gene und die Art und Weise, wie Proteine entsprechend ihrer Bauanleitung hergestellt und reguliert werden. Die Studie ist im aktuellen Fachjournal Cell* erschienen.

Ein höherer Anteil an lokal erzeugtem pflanzlichen Eiweiß in der fleischreichen Ernährung könnte die Treibhausgasemissionen und den Verlust an biologischer Vielfalt verringern. Die Erzeugung von pflanzlichem Eiweiß wird jedoch dadurch erschwert, dass es keine Leguminose für die kühlere Klimazonen gibt, deren agronomischer Wert dem der Sojabohne entspricht. Die Ackerbohne (Vicia faba L.) hat ein hohes Ertragspotenzial und eignet sich gut für den Anbau in gemäßigten Regionen, aber bisher fehlten genomische Ressourcen. Ein Forscherteam, an dem auch Wissenschaftler des IPK Leibniz-Instituts beteiligt sind, hat das Genom der Ackerbohne in hoher Qualität auf Chromosomenbasis assembliert.

Forschende der Universitäten Bonn und Osnabrück haben ein Protein entdeckt, dessen Defekt bei Fliegen zu Bewegungsstörungen führt. Zuvor war das Eiweiß auch schon bei menschlichen Patienten mit einer Parkinson-Erkrankung aufgefallen. Man wusste bislang aber nicht, welche Funktion es in der Zelle hat. Die Studie liefert nun eine Antwort auf diese Frage. Die Arbeit, an der auch das Universitätsklinikum Aachen beteiligt war, ist nun in der Zeitschrift Science Advances erschienen.

Woran denken Sie, wenn Sie das Wort „Eiweiß“ hören? Was die meisten wahrscheinlich wissen ist, dass unser Körper Eiweiß bzw. Proteine braucht. Weniger bekannt ist aber, dass nicht nur tierische sondern auch pflanzliche Lebensmittel Proteine liefern können.
Aber warum sind denn Proteine überhaupt wichtig? Woher kommen diese Proteine? Wo und wie werden sie angebaut? Und: Wie kann man alle Menschen ausreichend mit Proteinen versorgen, ohne dem Klima dabei zu schaden?

Europa hat eine neue Wissensplattform für Leguminosen: den European Legume Hub (<www.legumehub.eu/de/>). Die Webseite ist am 1. Juli 2021 online gegangen, als wichtiger Schritt, den Anbau von Eiweißpflanzen wie Sojabohnen, Erbsen und Bohnen zu fördern. Im deutsch-/englischsprachigen Legume Hub bringen praxis- und forschungsbasierte Expertinnen und Experten ihr Wissen zusammen, um die nachhaltige Entwicklung unserer Lebensmittelsysteme zu unterstützen.

Forschende der Ulmer Universitätsmedizin haben Verunreinigungen im Corona-Impfstoff von AstraZeneca nachgewiesen. Gefunden wurden menschliche und virale Eiweiße – darunter so genannte Hitzeschock-Proteine. Ob diese Verunreinigungen die Wirksamkeit des Impfstoffs beeinflussen oder mit Impfreaktionen zusammenhängen, beantwortet die Studie nicht. Die zunächst auf einem Preprint-Server erschienene Publikation zeigt jedoch, wie AstraZeneca Herstellungs- und Qualitätssicherungsprozesse optimieren kann. Die Studie befindet sich in einem Review-Verfahren bei einem anerkannten Fachjournal.

Man nennt es das „Überlebensprotein“, weil es eine zentrale Rolle beim Wachstum von Krebszellen spielt: Survivin beeinflusst gleich zwei wichtige Prozesse in Körperzellen – den Zelltod sowie die Zellteilung. Chemikern und Biologen der Universität Duisburg-Essen (UDE) ist es nun gelungen, ein passgenaues Molekül zu entwickeln, welches das Eiweißmolekül an einer definierten Stelle binden und ausschalten kann. Die Fachzeitschrift „Nature Communications“ berichtet.